A. PENGERTIAN ENZIM
Kata
enzim berasal dari bahasa yunani “enzyme”
berarti yang berada di dalam sel.
Orang pertama yang memperkenalkan istilah enzim adalah Kuhne pada tahun 1878. Enzim
merupakan biokatalisator atau katalisator organik yang diproduksi oleh makhluk
hidup untuk mengkatalisis lebih dari satu proses dinamik dan mengendalikan
reaksi kimia yang penting dalam tubuh atau sel hidup. Enzim biasanya disebut
dengan protein, dimana protein ini merupakan aktivitas kimia enzim yang sangat
kompleks. Berbeda dengan katalisator lainnya, enzim mempunyai spesifisitas
katalitik yang tinggi yang ditentukan oleh gugus fungsinya. Enzim hanya
mengkatalisis reaksi secara termodinamika atau dengan kata lain pelepasan
energi bebas. Katalisator ini terlibat dalam reaksi, tetapi kemudian kembali ke
struktur asalnya dan tidak habis begitu saja. Dalam serum darah ukuran
aktifitas enzim spesifik biasanya untuk keperluan mengidentifikasi penyakit. Enzim
secara normal terkonsentrasi didalam sel dan jaringan dimana mereka membentuk
fungsi katalitiknya. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi
metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim
terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel
juga terganggu. Dalam sel hewan tingkat tinggi, jumlah protein yang
berbeda-beda berkisar antara jutaan.
 |
| PENGERTIAN, FUNGSI DAN MACAM MACAM ENZIM |
B. FUNGSI ENZIM
Fungsi
utama enzim adalah sebagai katalisator yang mempercepat proses laju reaksi luar
biasa yang ada di dalam tubuh makhluk hidup terutama pada sistem pencernaan.
Walaupun enzim hanya memiliki satu fungsi yang spesifik, tapi sangatlah
penting. Karena jika tidak ada enzim maka proses yang terjadi di dalam tubuh
manusia akan melambat dan tidak sesuai dengan fungsi tubuh lainnya. Akibatnya
kinerja tubuh tidak seimbang. Enzim berfungsi dengan seletifitas atau
spesifisitas bertingkat luar biasa tinggi terhadap reaktan yang dikerjakan dan
jenis reaksi yang dikataliskan.
C. KARAKTERISTIK
Enzim
memiliki karakteristik yang menggambarkannya, berikut karakteristik enzim:
- Aktivitasnya dapat terjadi di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
- Kemampuan untuk diatur atau regulasi dan dibentuk dalam protoplasma sel
- Kolosi, permukaannya luas dan hidrofil
- Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun anion
- Peka terhadap faktor yang mempengaruhi denaturasi protein
- Dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
- Merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
- Tidak ikut terlibat dalam reaksi serta struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
- Spesifik, cocok untuk satu macam substrat atau sekelompok kecil substrat yang susunan dan fungsinya hampir sama.
D. STRUKTUR ENZIM
 |
| STRUKTUR ENZIM |
Enzim
terdiri dari bagian protein dan bagian non protein. Rumus lengkap enzim yaitu
bagian protein (tidak aktif/apoenzim) ditambahkan dengan bagian bukan protein
(gugus prostetik, koenzim, kofaktor ion logam) menghasilkan holoenzim yang
merupakan enzim lengkap dan aktif.
1. Apoenzim
Apoenzim
sangat menentukan fungsi biokatalisator dari enzim. Bagian ini akan rusak pada
suhu terlampau panas atau bersifat termolabil. Apoenzim memiliki sisi yang
berhubungan langsung dengan substrat, merupakan:
- Sisi aktif, merupakan sisi yang berkaitan dengan substrat (zat yang akan dijadikan produk). Bagian ini mengikat molekul substrat dan terjadilah proses katalis. Sisi ini dapat diganggu oleh inhibitor kompetetif.
- Sisi alosterik, merupakan sisi yang berkaitan dengan kofaktor. Sisi ini dapat dipengaruhi oleh inhibitor nonkompetetif yang berstruktur sama dengan kofaktor.
2. Kofaktor
Komponen
selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Kofaktor dapat mengubah-ubah
bentuk sisi aktif sehingga dapat ditempeli substrat tertentu. Kofaktor
berbentuk ion logam seperti Na, K dan
Ca. Kofaktor memiliki dua komponen merupakan :
- Koenzim berupa senyawa organic (vitamin) yang berikatan secara non-kovalen dengan enzim. Dapat merupakan ion logam atau metal, atau molekul organik yang dinamakan koenzim.
- Gugus prostetik, merupakan kofaktor senyawa organic (mineral) yang berikatan secara kovalen dengan enzim. Gugus prostetik ini berukuran kecil, tahan panas (termostabil), dan diperlukan enzim untuk aktivitas katalitiknya. Gabungan kedua bagian ini membentuk haloenzim, merupakan bentuk enzim yang sempurna dan aktif. Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi tempat untuk mengikat substrat, dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.
- Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein, memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan tripsin. Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein.
E. KLASIFIKASI MACAM – MACAM JENIS ENZIM
Pengklasifikasian enzim telah
ditentukan berdasarkan aturan Internasional Enzyme Comission (IEC) yang
disetujui secara global oleh International Union Of Biochemistry (IUB). Dalam
IEC, tiap enzim memiliki nama sistematik yang sering kali panjang dan bersifat
menguraikan. Tambahan juga banyak enzim yang memiliki nama trivial yang
diterima untuk penggunaan sehari-hari.
1. Berdasarkan
sistem IEC, terdapat tujuh pengklasifikasian enzim merupakan;
a. Oksidoreduktase
Oksireduktase merupakan
enzim yang berfungsi dalam reaksi-reaksi oksidasi atau dehidrogenesa dan
oksidasa. Bentuk dari jenis ini ada yang teroksidadiada juga dalam bentuk
tereduksi. Berikut subkelas oksireduktase:
- Oksidase, merupakan enzim yang memindahkan dua elektron dari asalnya ke oksigen, biasanya menyebabkan pembentukan peroksida hydrogen.
- Oksigenase, merupakan enzim yang mengkatalis penggabungan kedua atom oksigen kedalam suatu substrat tunggal.
- Hidroksilase, merupakan enzim yang menggabungkan sebuah atom molekul oksigen kedalam substrat oksigen yang kedua timbul seperti air.
- Peroksidase, merupakan enzim yang mempergunakan peroksida hidrogen selain dari oksigen sebagai oksidan, peroksida NADH mengkatalisa reaksi
- Katalase, merupakan jenis enzim yang unik, dimana didalam peroksida hidrogen bekerja baik sebagai donor maupun akseptor. Kakatalase berfungsi didalam sel untuk mendetoksifikasikan peroksida hidrogen.
b. Transferase
Transferase
bekerja dalam reaksi-reaksi transfer gugus dari satu ke yang lainnya. Enzim ini
terlibat dalam memindahkan grup fungsional antara donor dengan akseptor. Amino, acyl, fosfat, satu karbon dan grup glikosil
adalah salah satu dari dua bagian sama besar yang ditransfer.
- Aminotransferase (transaminase), kerjanya adalah dengan mentransfer grup amino dari satu asam amino ke akseptor asam keto, dengan menghasilkan pembentukan asam amino yang baru dan asam keto yang baru
- Kinase, adalah enzim yang memfosforilasi merupakan mengkatalisa pemindahan grup fosforil dari ATP atau trifosfat nukleotida lainnya ke alkohol atau akseptor grup amino, misalnya glukokinase.
- Glukosiltransferase, merupakan enzim yang mengkatalisa transfer residu dari gluykosil yang aktif ke sebuah glikogen primer. Ikatan fosfosester didalam disfosfoglukosa uridin adalah labil, yang menyebabkan glukosa berpindah ke glikogen primer yang sedang berkembang.
c. Hidrolase
Hidrolase
merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan atau media
air. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya merupakan bekerja
pada hidrolisa ester, eter, peptide, glikosida, dan lain sebagainya. Biasanya
penggolongan hidrolase dibagi atas
ikatan dihidrolase.
d. Liase
Liase
merupakan enzim yang bekerja menghilangkan gugus-gugus tertentu dari substrat
dengan mekanisme yang lain dari hidrolisa contohnya enzim untuk menarik air
dari gugus alcohol. Dekarboksilase menghilangkan unsur CO2 dari asam
keto alfa, beta atau asam amino. Dehidratase menghilangkan unsur H2O
dalam sebuah reaksi dehidrasi. Dehidratase sitrat mengubah sitrat menjadi
cis-akoninat. Dekarboksilasa asam purivat merupakan liase, karena dapat dilihat
sebagai katalis untuk kebalikannya dari reaksi apaabila asetal dehida
ditambahkan pada ikatan rangkap karbon-oksigen dalam CO2 walaupun
dalam prkateknya reaksi berlangsung tidak irreversible seperti yang tertulis.
e. Isomerase
Isomerase
merupakan enzim yang berfungsi untuk merubah posisi optic atau ruang, geometris
atau posisi gugus dalam satu isomer. Isomerase yang mengkatalisa pembalikan
karbon asimetrik terjadi pada epimerase atau recemase. Mutase melibatkan
transfer intramolekul pada suatu kelompok seperti fosforil.Transfer tidak perlu
langsung, tapi dapat melibatkan suatu enzim fosforilated sebagai perantara.
Beberapa isomerase dapat mengkatallis gula. Terdapat juga sis-trans isomerase ,
salahsatunya isomerase retinen yang secara langsung terlibat dalam biokimia.
f. Ligase
Enzim
ligase berfungsi untuk mengkatalis reaksi yang membentuk ikatan kimia,
memutuskan ikatan pirofosfat dari suatu nukleotida dan menggandakan pembentukan
berbagai ikatan kimia sampai pada gangguan ikatan pirofosfat didalam trifosfat
adenosin atau sebuah nukleotida yang sama. Karena proses ligase biasanya
menggunakan energy, maka daya pendorong untuk reaksi-reaksi yang dikataliskan
ligase pada umumnya adalah pengambilan eksergonik (pelepasan energy) gugus
fosforil atau pirofosforil dari ATP.
Setelah melihat kelas yang terbagi
sesuai dengan sistem IEC diatas memiliki kategori yang didasarkan pada sifat
gugus fungsional yang terserang oleh enzim. Sub kategori yang cukup banyak itu
menggambarkan keanekaragaman dari jenis reaksi kimia yang dikataliskan oleh
enzim.
2. Enzim juga dapat dibedakan berdasarkan tempat kerjanya dan ditinjau dari sel yang membentuknya
merupakan :
- Eksoenzim merupakan enzim yang beraktifitas diluar sel
- Endoenzim merupakan enzim yang beraktifitas didalam sel
3. Berdasarkan
biosintesisnya, enzim terbagi atas dua yaitu :
a. Enzim konstitutif
Merupakan enzim yang selalu tersedia dalam mikroba
dengan jumlah yang relative konstan. Enzim ini juga dibentuk terus-menerus oleh
sel dengan ada atau tidaknya.
b. Enzim
induktif (enzim adaptif)
Merupakan enzim yang dibentuk karena adanya
rangsangan dari substrat atau senyawa tertentu yang lain dan jumlahnya tidak
konstan.
4. Berdasarkan reaksi yang
dikatalis, enzim terbagi atas tiga merupakan:
a. Karbohidrase
Merupakan enzim-enzim yang menguraikan golongan
karbohidrat. Klasifikasi satu ini masih memiliki pembagian lainnya seperti:
- Amilase, merupakan enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).
- Maltase, merupakan enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa.
- Sukrase, merupakan enzim yang mengubah sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa.
- Laktase, merupakan enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.
- Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida)
- Pektinase, merupakan enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.
b. Esterase
Enzim jenis ini fungsinya hanya khusus untuk
memecah golongan ester. Contohnya seperti:
- Lipase, merupakan enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.
- Fosfatase, merupakan enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.
c. Proteinase
atau Protease
Enzim jenis ini hanya bertugas menguraikan golongan
protein. Contohnya:
- Peptidase, merupakan enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.
- Gelatinase, merupakan enzim yang menguraikan gelatin.
- Renin, merupakan enzim yang menguraikan kasein dari susu.
5. Berdasarkan cara
terbentuknya, enzim dibedakan menjadi dua yaitu:
a. Enzim
konstitutif
Merupakan
enzim yang jumlahnya dipengaruhi oleh kadar substratnya, contohnya seperti
enzim amylase.
b. Enzim
adaptif
Merupakan enzim yang pembentukannya dirangsang oleh
adanya substrat, contohnya seperti enzim β-galaktosidase yang dihasilkan oleh
bakteri e-coli yang ditumbuhkkan di dalam medium yang mengandung laktosa.
D. MEKANISME KERJA ENZIM
Enzim
bekerja dengan mengikat reaktan (substrat) yang menyebabkan berada pada posisi
(orientasi) yang diinginkan dan energy yang lebih rendah dari energy
aktivitasinya. Pengikatan substrat ini memiliki cara tersendiri atau mekanisme
kerjanya terhadap substrat.
 |
| MEKANISME AKTIVITAS ENZIM |
Terdapat
dua teori yang dapat menjelaskan secara keseluruhan cara kerja enzim, yaitu :
1. Lock and
Key analogy
Enzim
memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan substrat. Substrat atau
bagian substrat harus memiliki bentuk yang tepat dengan sisi katalitik enzim. Substrat
kemudian ditarik oleh sisi katalitik enzim yang cocok untuk substrat tersebut
sehingga terbentuk kompleks antara enzim substrat. Kondisi ini menggambarkan
analogi kunci dan lubang kunci yang dimasuki, keduanya harus sesuai untuk bisa
membuka pintu reaksi atau dengan kata lain untuk mengaktifkan kinerjanya.
 |
| LOCK ANG KEY ENZIM |
2. Induced
Fit theory
Teori
ini mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan suatu substrat
pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn
substratnya. Teori ini dapat menerangkan fase transisi kompleks.
Lokasi aktif beberapa enzim mempunyai konfigurasi yang tidak kaku. Enzim
berubah bentuk menyesuaikan diri dengan
bentuk substrat setelah terjadi pengikatan. Jika biasanya enzim mencari
substrat yang cocok, maka teori ini menjelaskan ketika enzimlah yang
menyesuaikan diri dengan bentuk substrat ketika telah terkait. Jadi tautan yang
cocok pada keduanya dapat diinduksi ketika terbentuk kompleks enzim substrat.
 |
| INDUCED FIT THEORY ENZIM |
Adanya
kofaktor enzim dapat mempermudah pengikatan substrat dengan enzim. Berikut
penggambaran fungsi kofaktor:
E. FAKTOR – FAKTOR YANG MEMPENGARUHI
KERJA ENZIM
Perubahan
suhu dan pH berpengaruh besar terhadap kerja enzim. Aktivitas enzim juga
dipengaruhi oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat. Pengaruh
aktivator, inhibitor dan kofaktor dalam beberapa keadaan juga merupakan
faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim. Setiap faktor ini memiliki
bagian tersendiri dalam mempengaruhi enzim. Walaupun enzim adalah protein yang
menjalankan banyak percepatan reaksi, ia tidak dapat terhindar dari adanya faktor
pengaruh. Berikut dibahas satu persatu mengenai faktor yang mempengaruhi enzim:
1. Konsentrasi
substrat
Dengan
penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan penambahan kecepatan reaksi. Pada
konsentrasi substrat yang sangat rendah, kecepatan reaksi yang dikatalisis
enzim juga sangat rendah. Sebaliknya, kecepatan reaksi akan meningkat dengan
meningkatnya konsentrasi substrat sampai tercapai titik tertentu, merupakan
titik batas kecepatan reaksi maksimum. Setelah titik batas, enzim menjadi jenuh
oleh substratnya, sehingga tidak dapat berfungsi lebih cepat. Pembatas
kecepatan enzimatis ini adalah kecepatan penguraian kompleks enzim-substrat
menjadi produk dan enzim bebas.
2. pH
pH
yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan mengakibatkan denaturasi protein
enzim sehingga enzim menjadi tidak aktif. Perubahan pH mempengaruhi kecepatan
reaksi enzim, karena berubahnya derajat ionisasi gugus asam dan basa dari
enzim. Untuk kebanyakan enzim, terdapat rentang pH optimum dimana aktivitas
enzim berlangsung secara optimum dan mempunyai stabilitas yang tinggi. Sebagian
besar enzim mempunyai pH optimum yang mendekati netral, sebagian kecil lainnya
mempunyai pH optimum yang sangat rendah (sekitar 2,0) atau sangat tinggi
(sekitar 9,0)
3. Suhu
Karena
enzim adalah suatu protein, maka temperatur yang tinggi (> 40 oC)
akan mengakibatkan hilangnya fungsi kerja enzim karena mengalami denaturasi.
4. Pengaruh aktifator
Kebanyakan
enzim tidak akan berfungsi optimal atau tidak berfungsi sama sekali sampai
tersedianya zat kedua dalam campuran reaksi. Zat ini disebut aktifator yang pada umumnya adalah ion
logam. Kecepatan reaksi enzimatis yang memerlukan aktifator memiliki
ketergantungan terhadapnya.
5. Pengaruh
inhibitor
Inhibitor
adalah zat yang bisa bekerja secara efektif meskipun dalam jumlah kecil
menghambat jalannya reaksi sehingga reaksi menjadi lebih lambat atau bahkan
bisa berhenti sama sekali. Ada dua jenis inhibitor yaitu :
- Inhibitor Kompetitif, merupakan inhibitor yang strukturnya sama atau mirip dengan kopian substrat sehingga inhibitor ini bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan bagian aktif dari enzim dan menghambat reaksi katalisnya. Inhibitor ini bersifat reversibel, artinya penambahan substrat dapat mengusir inhibitor dari bagian aktif enzim.
- Inhibitor Nonkompetitif, merupakan zat yang menghambat jalannya reaksi yang terikat bukan pada bagian aktif enzim tapi bagian lainnya. Inhibitor jenis ini mengakibatkan perubahan bagian komformasi dari bagian aktif enzim sehingga substrat tidak bisa berikatan dan bereaksi kembali dengan bagian aktif enzim.
